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PARKINSON: SIRT1, Mechanismus und therapeutische Überlegungen

Sirtuine

SIRT1, ein Protein der Sirtuin-Familie, zielt auf Histone und zahlreiche Nicht-Histon-Proteine und ist an verschiedenen physiologischen Funktionen beteiligt. Die enzymatische Aktivität von SIRT1 ist bei Patienten mit Parkinson-Krankheit (PD) vermindert, was ihre Fähigkeit, neuronalen Schäden durch verschiedene Neurotoxine zu widerstehen, verringern kann. Darüber hinaus kann SIRT1, wie in dieser wissenschaftlichen Untersuchung festgestellt wurde, die Autophagie durch die Regulierung von Proteinen wie der AMP-aktivierten Proteinkinase, der leichten Kette 3, dem Mammalian Target of Rapamycin und dem Transkriptionsfaktor Forkhead 1 anregen.

Darüber hinaus kann SIRT1 die mitochondriale Funktion regulieren und oxidativen Stress hemmen, indem es den Peroxisom-Proliferator-aktivierten Rezeptor-γ-Coaktivator-1α (PGC-1α) in einem deacetylierten Zustand hält und somit ein konstantes PGC-1α-Niveau aufrechterhält. Andere Studien haben gezeigt, dass SIRT1 eine Rolle in der Pathophysiologie der Parkinson-Krankheit spielen kann, indem es die Neuroinflammation reguliert. SIRT1 deacetyliert den Nuklearfaktor B und reduziert damit dessen Transkriptionsaktivität, hemmt die Expression der induzierbaren Stickoxid-Synthase und senkt die Werte von Tumornekrosefaktor alpha und Interleukin-6.

SIRT1 kann auch das Hitzeschockprotein 70 regulieren, indem es dessen Faktor 1 deacetyliert, um den Abbau von α-Synuclein-Oligomeren zu erhöhen.  Ausgehend von den neuroprotektiven Wirkungen von SIRT1 bei der Parkinson-Krankheit haben mehrere In-vitro- und In-vivo-Experimente gezeigt, dass einige SIRT1-Aktivatoren, insbesondere Resveratrol, potenziell neuroprotektive Wirkungen gegen dopaminerge neuronale Schäden haben, die durch verschiedene Neurotoxine verursacht werden. SIRT1 spielt also eine entscheidende Rolle bei der Entstehung der Parkinson-Krankheit und könnte ein möglicher Anhaltspunkt für deren Therapie sein.

Redaktion La Fonte della Giovinezza

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